Electronic structure calculations of spin-coupled iron-sulfur clusters

Abstract

Iron-sulfur clusters are integral to the biochemistry of living organisms and a lot of effort has been devoted to research their structure and function. However, describing these polynuclear iron-sulfur clusters with computa tional chemistry poses a challenge due to their complicated open-shell electronic structure and the fact they are embedded within a protein. Many electronic structure methods (e.g. DFT) struggle with describing correctly the phenomena encountered in these clusters, such as their spin coupling. The overarching goal is to model these systems (QM or QM/MM), in particular the cofactors of the nitrogenase enzymes, and understand their electronic structure within the language of DFT. Firstly, the resting state of the iron-vanadium cofactor as it appears in the 1.35 Å resolution X-ray structure is found to be best described as [VFe7S8C(CO3)]2−. Secondly, a test set of 11 dimeric spin-coupled Fe or Mo clusters and a test set of 5 dimeric Fe closed shell clusters are introduced and are demonstrated to behave differently w.r.t. density functional choice. Thirdly, the calculated nuclear resonance vibrational spectra (NRVS) of iron-sulfur proteins mod elled by QM/MM is shown to be sensitive to functional choice and model size. NRVS is additionally a promising method in the study of nitrogenase and calculations suggest that a combined experimental-computational ap proach could help characterize the isolable states in the catalytic cycle of nitrogenase.

Prótein sem innihalda járn-brennisteins hjálparþætti gegna mikilvægu hlutverki í lífverum og mikil rannsóknarvinna hefur farið í að skilja hvernig þessi prótein virka. Reikniefnafræðilega er þó ekki einfalt að lýsa þessum hjálparþáttum vegna þess hve flókin rafeindabygging þeirra er, sem og vegna áhrifa frá próteinumhverfinu. Þéttnifellafræði (DFT) á erfitt með að lýsa rétt rafeindabyggingu þessa hjálparþátta vegna fyrirbæra eins og spunavíxlerkun. Markmið rannsóknanna sem lýst er í þessu verkefni er að kortleggja hve vel mismunandi þéttnifelli (DF) lýsa þessum kerfum, svo og skilja undirliggjandi rafeindabyggingu þeirra ásamt því að lýsa umhverfisáhrifum út frá fjölskala reiknilíkönum (QM/MM). Þessa þekkingu má síðan nota til að lýsa betur hjálparþáttum nítrógenasa ensímanna sem eru oft taldir vera meðal flóknustu málm hjálparþáttum sem finna má í próteinum. Niðurstöðum verkefnisins má skipta í þrennt. Í fyrsta lagi var fjölskalareiknilíkan af vanadíum-járn hjálparþætti vanadíum nítrógenasa borið saman við kristalbyggingu ensímsins og fundið að hjálparþættinum er best lýst sem [VFe7S8C(CO3)]2− klasa. Í öðru lagi voru tvö sameindasöfn útbúin þar sem eitt innihélt 11 spunakúplaða tvíjárns-komplexa og annað 5 tvíjárns-komplexa með allar rafeindir paraðar og sýnt fram á að mismunandi þéttnifelli lýsa þeim misvel. Í þriðja lagi voru kjarntitringshermiróf (NRVS) af járn-brennisteins hjálparþáttum reiknuð með fjölskalareiknilíkönum þar sem áhrif vals á þéttnifellis, fjölda atóma lýst með skammtafræði og fjölda atóma í reikningum á annarri afleiðu orkunnar var rannsakað. Niðurstöður benda til að lífrænir tenglar frá próteininu séu næmari fyrir þessum þáttum en ólífrænir tenglar og að NRVS-tilraunir ásamt reikningum ætti að vera góð aðferð til að greina ástönd sem hægt er að einangra í hvarfgangi nítrógenasa.